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为了证实，从金黄色葡萄球菌基因hdcA。Kapodison IFIJ12 HDC的编码功能，我们在大肠杆菌中表达该基因后的材料和方法，克隆中由T7 RNA聚合酶诱导的/10启动子控制的PCR扩增基因和产物组成，以及描述的策略。

细胞提取物用于通过SDS-PAGE分析检测过量产生的蛋白质的存在。对照细胞含有质粒pT7-7，单独的质粒在3小时的时间分析中不显示表达，但超过34？在含有pAM28的细胞中，2-kDa蛋白的表达是明显的(图2ai)。此外，大肠杆菌JM109 (DE3) (pLysS)中的重组质粒pAM28(包含在大肠杆菌细胞中)能够与该组氨酸中的组胺反应，并且从对照细胞中制备含有载体质粒的提取物，但仅不含载体质粒。图2(双向)显示了酶促反应的薄层色谱分析。因此，我们可以通过实验证明该基因编码一种功能性hdcA。

HDC公司。

因为该蛋白质克隆含有纯化的Polly，his标签，HDC公司在his分离纯化，TrapTM-Franc螯合柱原油和一种咪唑逐步梯度洗脱。HDC的高纯度蛋白获得pAM28(图2aii)。HDC蛋白的洗脱和透析消除了咪唑，并检测了HDC的活性。薄层色谱分析表明，HDC的高纯度蛋白能分解组氨酸形成组胺(图2bii)。

HDC的预测序列与革兰氏阳性菌HDC的蛋白质相似(图1)。来源于它的HDC的途径在催化底物的残基中最受牵连，并且结合来自乳酸菌30A的HDC(加拉格尔等人1989)在金黄色葡萄球菌是保守的。然而，形成疏水口袋的Ala-260残基在金黄色葡萄球菌并不保守。Capedison HDC的蛋白质，以及在其存在下的甘氨酸残基。

除了野生型HDC酶之外，通过突变产生的一些酶的活性可能是无效的，并且一些分离的酶(Recsei和snell，1982，van Poelje等人，1990)的活性也是无效的。更有趣的是，三种乳酸菌菌株(30A)产生了一种全长蛋白质，它被HDC缓慢地自动激活，并且仅在58位显示了一种氨基酸取代(G58A)，这在所有HDC位置都是保守的，除了金黄色葡萄球菌。Kapodison HDC公司在其位置上有ASN残留物。使用自动激活方法来检测性能，以便了解以下类似的南开普迪克森HDC的缓慢自动激活。结果表明，沿孵化，金黄色葡萄球菌。Kapodison HDC似乎在退化，而不是变成α链(23 kDa)和β链(11。分子量5)(图3)自动清除。